Signaltransduktion einer lichtregulierten Sensorhistidinkinase

Obwohl Sensorhistidinkinasen in der Natur weit verbreitet sind, sind die molekularen Prozesse, die nach Signaldetektion ablaufen, unzureichend verstanden. In der Sensorhistidinkinase YF1 verändert Blaulicht die Struktur eines Coiled-Coil-Linkers, was sich auf die katalytische Aktivität auswirkt.

Die Zweikomponentensysteme (two component system, TCS) befähigen etliche Mikroorganismen und Pflanzen, Umweltreize wahrzunehmen und ihren Stoffwechsel und ihre Entwicklung daran anzupassen.¹⁾ Üblicherweise umfassen TCS zwei Proteinkomponenten: die Sensorhistidinkinasen (SHK) und die Antwortregulatoren (response regulator, RR). SHK sind hierbei meist membranständige Proteine mit einem extrazellulären Sensor- und einem intrazellulären Effektormodul, das die Kinaseaktivität ausübt. Extrazelluläre Signale, etwa bestimmte Monosaccharide, lösen Struktur- und Dynamikänderungen im Sensor aus. Diese pflanzen sich über die Membran hinweg fort und modulieren die Effektoraktivität. SHK antworten auf diese Signale mit der Autophosphorylierung ihres namensgebenden, konservierten Histidinrests. Anschließend wird die Phosphatgruppe auf einen konservierten Aspartatrest des Antwortregula

Wissenschaft & Forschung