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Aus den Biowissenschaften

Nachrichten aus der Chemie, Oktober 2019, Seite 60, DOI, PDF. Login für Volltextzugriff.

Von Wiley-VCH zur Verfügung gestellt

Markierung von Proteinen in lebenden Zellen | Forscher der Technischen Universität München haben das Biomolekül Ubiquitin an Proteine in lebenden Säugetierzellen gebunden. Hierdurch können sie erforschen, wie Ubiquitin-Markierungen auf Zellfunktionen wirken und wie dies mit Krankheiten zusammenhängt. Die natürliche Bindung von Ubiquitin an Proteine reguliert die Stabilität, die Funktion und den Aufenthaltsort von Proteinen in der Zelle. Wenn dieses Regulierungssystem gestört ist, tritt beispielsweise Krebs auf. Die Forscher kennzeichnen die Proteine mit Ubiquitin, indem sie zwei Stufen durchführen: Sie bauen eine modifizierte Aminosäure in natürliche Proteine. Dann verwenden sie das Enzym Sortase, um an diese Aminosäure Ubiquitin zu hängen.

Nat. Chem. Biol. 2019, 15(3), 210 und 276

Einzeller baut Ethan ab | Die Archaeen Candidatus Argoarchaeum ethanivorans oxidieren Ethan unter sauerstoffreichen Bedingungen zu Kohlendioxid. Sie bilden eine Fressgemeinschaft mit reduzierenden Deltaproteobakterien. Beide wachsen als freie Zellen und sind nicht miteinander verbunden. Dies unterscheidet den Ethanabbau von anderen Abbauprozessen, bei den

Wissenschaft + Forschung

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