Zwischen Protein und Membran

Glykosylphosphatidylinositole (GPIs) sind komplexe, ubiquitär in Eukaryoten vorkommende Glykolipide mit einer hochkonservierten Kernstruktur (Abbildung 1).¹ Diese lässt sich durch zusätzliche Kohlenhydrate und Phosphorylierungen an verschiedenen Positionen modifizieren. GPIs variieren zudem in ihrem aus Fettsäuren unterschiedlicher Länge und Sättigungsgrad bestehenden Lipidanteil.¹

GPI-Funktion

GPIs und die durch sie verankerten Proteine erfüllen wichtige Funktionen in unterschiedlichen membranassoziierten Prozessen. So gibt es Hinweise darauf, dass GPI-Anker an der Assoziation der verankerten Proteine in Lipid-Rafts beteiligt sind, ein Hinweis auf die Bedeutung dieser Glykolipide für Prozesse wie Immunantwortregulierung, Protein-Trafficking und Antigenpräsentation.²

Unter den derzeit etwa 250 bekannten GPI-verankerten Proteinen (GPI-VP) finden sich funktionell unterschiedliche Proteine, etwa Hormone wie GH-DAF, Rezeptoren wie CD59 und das Zell-Zell-Interaktionsprotein NCAM, Enzyme wie die alkalische Phosphatase oder Zytokine wie IL-12.¹, ³ Der GPI-Anker verankert dabei zunächst das Protein in der Z

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