Unordentliche Proteine

Die traditionelle Weltsicht aus der Gründerzeit der Molekularbiologie sieht eine deterministische Befehlskette vom Gen zur biologischen Funktion vor. Die Abfolge der Basen in einem Gen bestimmt — mit dem Umweg über Boten-RNA — die Abfolge der Aminosäuren im Proteinmolekül, diese wiederum die dreidimensional gefaltete Struktur des Proteins, und die Struktur bestimmt die biologische Funktion. Während der letzten drei Jahrzehnte ist die Allgemeingültigkeit dieser vereinfachten Weltsicht an mehreren Stellen widerlegt worden. Etwa als Forscher den umgekehrten Informationsfluss bei Retroviren wie HIV entdeckten. Ebenso erhält die These “Faltung bestimmt Funktion” jetzt ein entschiedenes “meistens”.

Beispiele von Proteinen, die in ihrer natürlichen Umgebung ganz oder teilweise als frei bewegliche Ketten und nicht als gefaltete Strukturen vorliegen, gab es schon in den frühen 1990er Jahren. Diese auf NMR-Untersuchungen beruhenden Befunde waren dem Einwand ausgesetzt, dass die Untersuchungsbedingungen nicht physiologisch genug waren, dass also unter verbesserten Bedingungen das Protein doch noch zur Ordnung gerufen werden könne. Kristallografen pflegten bei der Strukturanalyse di

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