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Tryptophane in Proteinen funktionalisieren

Nachrichten aus der Chemie, Mai 2024, S. 48-51, DOI, PDF. Login für Volltextzugriff.

Von Wiley-VCH zur Verfügung gestellt

Wie die Toste-und Chang-Gruppen an der UC Berkeley zeigen, reagieren Akzeptor-substituierte Oxaziridine (1) mit Derivaten von Tryptophan, der seltensten proteinogenen Aminosäure.

Zwischen (1) und Tryptophaneinheiten (2) findet eine chemische Ligation durch Cyclisierung (CLiC) statt. Dabei bilden sich über eine Oxygenierungs-Iminiumionen-Cyclisierung die stabilen Oxazolidinoindoline (3). Das Protein Glucagon-like-Peptid 1 (GLP-1), das ein Tryptophan enthält, wurde in 82 % Ausbeute derivatisiert. Das Enzym Lysozym enthält sechs Tryptophaneinheiten; die Reaktion modifizierte dabei meist das am leichtesten zugängliche Trp62 – fünfmal so oft wie das zweitreaktivste Trp108. Die Alkin-Einheit des Ligationsprodukt (3) erlaubt Modifikation durch klassische Klick-Reaktionen. Mit den Reaktionen haben die Forschenden Kation-π-Wechselwirkungen in Proteinen und im Gesamtproteom von Zellen identifiziert. UJhttps://media.graphassets.com/nz7N7EDyQPeTMQEJpKO9

  • Nature, doi: 10.1038/s41586-0

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