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Nele Wagners Herz hängt an den Naturwissenschaften. Aber die Abiturientin soll etwas Handfestes lernen: Eine Ausbildung im Hotelfach sei das Beste für sie. Das denkt zumindest ihr Vater, Personalleiter in einem Rostocker Hotel. Hier spielt die Web-Serie “Sturm des Wissens”, welche die Macher als “erste deutsche Science Soap” bewerben. Ihr Titel lehnt sich an “Sturm der Liebe” an, eine deutsche Telenovela in der ARD. Initiator, Ideengeber und Produzent ist der Verein “Rostock denkt 365 Grad”, die Wissenschaftsmarketingorganisation der Hansestadt. Nach fünf Folgen voll Intrigen, Romantik und Einblicken in die Wissenschaftsszene entscheidet sich Nele, gegen den Willen ihres Vaters Physik zu studieren. In Rostock natürlich.


<h2>Werbung für Wissenschaft und die Hansestadt</h2>
Die Idee, eine Wissenschaftsseifenoper in Rostock zu drehen, kam Uwe Freiherr von Lukas vor zwei Jahren. Von Lukas ist Vorstandsmitglied von “Rostock denkt 365 Grad” und Professor am Fraunhofer-Institut für Graphische Datenverarbeitung. “In unserem Institut machen wir uns regelmäßig Gedanken, wie wir den Anteil an weiblichen Mitarbeitern erhöhen können”, erzählt er. Denn der Nachwuchsmangel sei groß. “Außerdem haben wir in Rostock ein paar Imageprobleme: Man traut uns zwar schönen Urlaub zu, aber nicht unbedingt Hightech und gute wissenschaftliche Ausbildung.” Um dem entgegenzutreten, schien ihm eine Serie vor dem Hintergrund der Rostocker Wissenschaftsszene geeignet.
Die “spinnerte Idee” hätten seine Vereinskollegen mit Begeisterung aufgegriffen. Und sie gewann dieses Jahr beim Projektwettbewerb “Stadt der Wissenschaft” des Stifterverbands für die Deutsche Wissenschaft: 50 000 Euro gab es für die Realisation. Finanzielle Unterstützung steuerten auch die Hansestadt Rostock und das Landesmarketing Mecklenburg-Vorpommern bei. Die Low-Budget-Produktion kostete etwa 110 000 Euro und besteht aus fünf Folgen à zehn Minuten.


<h2>Alle Kriterien einer Seifenoper</h2>
Rostocker Studenten haben die Serie entwickelt und gedreht. Die Darsteller sind überwiegend Schauspielstudierende des dritten Studienjahrs der Hochschule für Musik und Theater Rostock, darunter Anke Retzlaff — sie spielt die Hauptfigur Nele.
Die Handlung und alle Personen sind fiktiv, aber als Kulisse dienen die Rostocker Institute an der Universität und das Marine Science Center mit seiner Robbenstation. “Wir vom Verein haben das Drehbuch dreimal gegengelesen, damit auch wissenschaftlich alles korrekt ist”, sagt Michael Lüdtke, Geschäftsführer von “Rostock denkt 365 Grad”. Naturwissenschaftliche Fakten, zum Beispiel wie ein DNA-Sequenziergerät funktioniert, erklärt die Serie in einer für ihr Format ungewöhnlichen Art: Text und Formeln werden für den Zuschauer zusätzlich eingeblendet.
Allerdings war es nicht Sinn der Sache, eine Informationssendung zu drehen. “Wenn man junge Frauen ansprechen will, sodass sie danach Mint-Fächer studieren wollen, muss man Formate finden, die von Frauen genutzt werden”, sagt Elizabeth Prommer, Direktorin des Instituts für Medienforschung der Universität Rostock. Sie achtete darauf, dass die typische Struktur einer Seifenoper bestehen bleibt: Mehrere Handlungsstränge entwickeln sich parallel, alle Folgen und sogar die erste Staffel sind Cliffhanger, haben also ein offenes Ende. “Und natürlich spielt auch die Liebe eine Rolle”, sagt Lüdtke: Nele verguckt sich in ihren Nachbarn und Physikstudenten Florian. Eine Seifenoper ohne schmalzige Liebesszenen wäre schließlich keine Seifenoper.


<h2>Die Physik hatte die schönsten Labore</h2>
“Die Serie ist ganz anders geworden, als ich mir das vorgestellt habe”, gibt von Lukas zu. “Aber das ist nicht unbedingt verkehrt. Es ist wie bei der Kindererziehung: Man muss loslassen können.” Von Lukas hätte sich gewünscht, dass die Informatik eine größere Rolle in der Serie spielt.
Und viele Chemiker fragen sich, warum Nele ausgerechnet Physik und nicht Chemie studieren will. Das sei die Entscheidung der Drehbuchschreiber gewesen, erzählt von Lukas. Diese haben sich die Wissenschaftseinrichtungen in Rostock genau angesehen und “in der Physik gab es so schöne Labore mit ganz tollen Mikroskopen. Das hat den Drehbuchschreibern eben besonders gut gefallen.”
Aber das heißt nicht, dass die Chemie nicht auch zum Zuge komme, versichert Lüdtke. Die Protagonisten untersuchen im Labor beispielsweise das Wasser der Ostsee, um herauszufinden, was einer kranken Robbe fehlt. Nicht so gut wie ein Chemiestudium, aber immerhin.


<h2>Stirnrunzeln bei den Fernsehsendern</h2>
“Sturm des Wissens” wird im Internet und auf MV1 zu sehen sein, einem privaten Fernsehsender in Mecklenburg-Vorpommern (siehe Kasten). Mädchen zwischen 14 und 20 Jahren soll anhand seichter Unterhaltung vor einem wissenschaftlichen Hintergrund klar werden: Die Mint-Fächer, also Mathematik, Informatik, Naturwissenschaften und Technik, sind nicht nur was für Jungs. Funktionieren könnte das durchaus: “Mädchen brauchen Rollenvorbilder”, sagt Marion Esch, Leiterin des Projekts “Mint im Fiction Format (Mintiff)” an der TU Berlin. Deren Befragung von Jugendlichen zeigte, dass TV-Serien die Berufswahl von Mädchen tatsächlich stark beeinflussen [Nachr. Chem. 2010, 58, 1234]. Man habe auch bundesweiten Fernsehanstalten die Serie angeboten, erzählt Lüdtke. “Aber da gab es eher Stirnrunzeln. Die Serie sei zu schräg, zu unpassend.”
Das bestätigt eine Studie des Mintiff-Projekts an der TU Berlin: Demnach stehen die Verantwortlichen bei den Fernsehsendern naturwissenschaftlichen Themen eher ablehnend gegenüber. Sie gehen davon aus, dass sich ihre Zuschauer dafür nicht interessieren, weil sie selbst sich auch nicht dafür interessieren.
Einige Sender wollen erst einmal abwarten, wie “Sturm des Wissens” bei den Zuschauern im Internet ankommt. Davon hängt auch ab, ob es nach der ersten Staffel weitere Folgen geben wird. Lüdtke hofft, dass sich, wenn es gut läuft, eine Produktionsfirma findet, welche die Serie fortsetzen will.
Freiherr von Lukas' Tochter wird die Serie in jedem Fall anschauen, berichtet er: “Das Projekt hat viel ehrenamtliches Engagement erfordert und ich habe viele Abende investiert. Da soll die Familie auch sehen, wo die Zeit gelandet ist.”
Die promovierte Chemikerin Brigitte Osterath arbeitet als Wissenschaftsjournalistin in Bonn. <ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.writingscience.de" target="_blank">www.writingscience.de</a></ext-link>


<h2>Hier ist “Sturm des Wissens” zu sehen</h2>
Die erste Staffel mit ihren fünf zehnminütigen Folgen wird am 6. Dezember ab 19 Uhr im Audimax der Universität Rostock öffentlich vorgeführt.
Ab dem 13. Dezember ist die “erste deutsche Wissenschaftsseifenoper” dann im Internet zu sehen, unter <ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.sturm-des-wissens.de" target="_blank">www.sturm-des-wissens.de</a>.</ext-link> Jede Woche gibt es eine neue Folge. Der Fernsehsender MV1 strahlt die Serie ebenfalls aus, jeden Freitag um 18 Uhr 30.
Einen Teaser sowie Videos vom Dreh gibt es unter <ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.youtube.de/user/rostock365" target="_blank">www.youtube.de/user/rostock365</a></ext-link>.

Artikel

Liebe im Labor

Nele Wagners Herz hängt an den Naturwissenschaften. Aber die Abiturientin soll etwas Handfestes lernen: Eine Ausbildung im Hotelfach sei das Beste für sie. Das denkt zumindest ihr Vater, Personalleiter in einem Rostocker Hotel. Hier spielt die Web-Serie “Sturm des Wissens”, welche die Macher als...

Blickpunkt

Manche tropischen und subtropischen Froscharten haben eine eigentümliche Art, ihren Laich zu schützen: Sie betten ihn in ein Schaumnest. Beim südasiatischen Baumfrosch Polypedates leucomystax zum Beispiel scheidet das Weibchen nach der Paarung eine Proteinlösung aus, die beide Partner dann mit vehementen Bewegungen ihrer Hinterbeine zu Schaum schlagen (Abbildung 1). Der Schaum hat etwa die Konsistenz von Eischnee.
Dieser Bioschaum behält über mehrere Tage seine Form, sogar unter extrem feuchtheißen Bedingungen im Dschungel. Noch überraschender ist, dass sich manche der Schaumnester innerhalb von 20 Minuten blaugrün färben — ein solcher Farbwechsel ist sonst im Tierreich nicht bekannt.
Der Zoologe Malcolm Kennedy von der Universität Glasgow beobachtete Schaumnester zuerst während einer Exkursion in Trinidad. Zusammen mit dem Physikochemiker Alan Cooper von derselben Universität untersuchte er ab dem Jahr 1997 die ungewöhnlichen Eigenschaften dieser Schäume.
Auf weiteren Reisen nach Trinidad und Malaysia sammelten Cooper und Kennedy bevorzugt solche Schaumnester, die aufgrund des Standorts von vornherein keine Überlebenschancen hatten. In Trinidad deponierten die Frösche zum Beispiel ihre Schaumnester nachts in der Schlammsuhle eines Büffels, der am nächsten Morgen ihren Nachwuchs plattgewalzt hätte. Cooper und Kennedy trennten die Froscheier von ihrer Schaumverpackung und untersuchten den Schaum in Glasgow mit den gängigen biophysikalischen Analysemethoden wie Elektrophorese, UV/Vis- und Fluoreszenz-Spektroskopie sowie Massenspektrometrie.
Dabei fanden sie unter anderem heraus, dass die blaue Farbe der asiatischen Froschnester auf ein ungewöhnliches Protein zurückgeht, das gereinigt schlumpfblau ist und das die Forscher deshalb Ranasmurfin nannten, nach rana, dem lateinischen Wort für Frosch, und smurf, dem englischen für Schlumpf. Zusammen mit dem Proteinkristallographen Jim Naismith von der Universität Saint Andrews klärten sie im Jahr 2008 die Kristallstruktur des Ranasmurfin auf.1 Sie fanden sowohl ein neues Faltungsmuster — was heutzutage selten vorkommt, da die häufigsten der in der Natur vorkommenden Schemata bekannt sind — als auch eine neuartige chemische Quervernetzung zwischen den räumlichen Abteilungen der Proteinstruktur.
Offenbar hatten in jeder der beiden Untereinheiten des Proteins jeweils zwei Lysinseitenketten mit einem Tyrosin zu einem Orthochinon reagiert. Die beiden Orthochinone verschmolzen dann zu einem Indophenol, das eine Brücke zwischen den beiden Untereinheiten bildet. Dieses Indophenol trägt zur Koordination eines Zinkions bei: Dieser metallorganische Komplex ist für die charakteristische blaue Farbe des Proteins verantwortlich, dies belegten die Glasgower Forscher durch Synthese von analogen Modellverbindungen.
Womöglich trägt diese ungewöhnliche Querverbindung zur Stabilität des Eiweißstoffs an der Phasengrenze bei. Dass die Verbindung durch chemische Reaktionen nach Abschluss der Proteinbiosynthese — also durch posttranslationale Modifikation — zustande kommt, erinnert an das prominentere Beispiel des Grün Fluoreszierenden Proteins GFP.
In den meisten Fällen ist das Schäumen einer proteinhaltigen Lösung ein schlechtes Zeichen. Passiert es im Labor, so ist die Probe meistens dahin. Nur in wenigen Fällen gehört es zur natürlichen Aufgabe eines Proteinmoleküls zu schäumen. Bei tropischen Froscharten gibt es außer dem Ranasmurfin noch eine Stoffklasse von Ranaspuminen, aber sonst kennt man dieses Phänomen im Tierreich bisher nur im Schweiß der Pferde und ihrer nächsten Verwandten, also in der Familie der Equidae, zu der auch Zebras und Esel gehören.


<h2>Schön geschwitzt</h2>
Pferde und Menschen kühlen sich durch ausgiebiges Schwitzen, aber damit stehen diese beiden lauffreudigen Arten recht einsam da. Außer den anderen Equidae sind da nur noch die Husarenaffen (Erythrocebus patas, Abbildung 2). Die kleine Gemeinde der stark Schwitzenden ist sich nicht einmal einig, was in der ausgeschwitzten Flüssigkeit enthalten sein sollte. Beim Menschen enthält sie viel Salz und kaum Eiweiß. Beim Pferd ist es umgekehrt, und beim Husarenaffen weiß man es noch nicht so genau.
Eine der im Pferdeschweiß reichlich vorhandenen Substanzen ist ein oberflächenaktives Protein namens Latherin (vom englischen lather für Schaum). Seine vermutete Funktion besteht darin, dass es dem Schweiß ermöglicht, die dichten Fellhaare zu benetzen und so die ansonsten wasserundurchlässige Pelzschicht schneller zu durchdringen. Da die Equidae als wehrlose Pflanzenfresser evolvierten, deren einzige Rettung vor Raubtieren in ausdauernder Flucht bestand, waren solche Feinheiten für sie überlebenswichtig.
Andererseits findet sich das Latherin auch im Speichel der Pferde. Möglicherweise kam es dort sogar zuerst vor, und zwar um trockene Nahrung zu benetzen.
Latherin ist sowohl in wässriger Phase stabil als auch in Oberflächensituationen wie bei der Schaumbildung. In mehrjähriger Arbeit fanden die Glasgower Forscher heraus, wie sich diese Doppelfunktion erklären lässt. Zunächst ermittelten die Arbeitsgruppen von Cooper und Kennedy die Aminosäurensequenz des Proteins und seine physikochemischen Parameter bei der Schaumbildung.2 Neutronenreflektometrie zeigte, dass es an der Phasengrenze zwischen Wasser und Luft eine extrem dünne Schicht bildet, die nur etwa einen Nanometer dick ist. In wässriger Lösung hingegen nimmt es eine globuläre Form an, die angesichts der Molmasse deutlich dicker sein muss.
Wie genau die lösliche Form aufgebaut ist, war allerdings nicht so leicht herauszufinden. Die Aminosäure Leucin besetzt etwa ein Viertel der Positionen der Sequenz: eine ungewöhnliche Häufung. Damit sind die sehr ähnlichen NMR-Signale der zahlreichen Leucin-Reste nur schwer zuzuordnen.3
Als die Klärung der Struktur zusammen mit der Arbeitsgruppe von Brian Smith in Glasgow endlich gelang, zeigte diese einen Hohlzylinder aus Faltblättern und Helices.4 Die Helices sind nahezu parallel zur Zylinderachse ausgerichtet. Die Forscher spekulieren, dass zwei dieser Helices einen Reißverschluss bilden. Entlang dessen öffnet sich der Zylinder, und seine Hülle verwandelt sich in ein flaches Rechteck. Dieses bildet die dünne Oberflächenschicht.
Das zylindrische Faltungsmuster ist nicht neuartig, aber auch nicht gerade häufig. Die nächsten bekannten Verwandten dieses Proteins gehören vermutlich zu der auch beim Menschen vorkommenden PLUNC-Gruppe, die mit Krebserkrankungen des Gaumens, der Lungen und der Nasenschleimhaut in Verbindung gebracht wird. Die Abkürzung steht für: Palate, Lung and Nasal epithelium Carcinoma.
Ansonsten ist über die Funktion der PLUNC-Proteine nichts näheres bekannt, und es liegt noch keine experimentell ermittelte Struktur eines solchen Moleküls vor. Immerhin wagten die Glasgower Arbeitsgruppen auf der Grundlage ihrer Latherinstruktur eine Prognose für das PLUNC-Protein BPIFA1, das beim Menschen in der Luftröhre entsteht.


<h2>Schmackhafter Schaum</h2>
Cooper und Kennedy betonen, dass ihre Untersuchungen zu tierischen Schäumen allein von ihrer wissenschaftlichen Neugier motiviert sind. Dennoch sind praktische Anwendungen in mehreren Gebieten denkbar. Der Lebensmittelriese Unilever hält bereits zahlreiche Patente für die Verwendung von Hydrophobinen — einer Gruppe von oberflächenaktiven Proteinen aus Pilzen. Die Substanzen halten die Größe von Luftblasen in aufgeschäumten Speisen wie Eis und Milchshakes konstant.
Hydrophobine und andere oberflächenaktive Proteine können auch Inhaltsstoffe von Lebensmitteln und in medizinischen Anwendungen stabilisieren. Was wieder einmal zeigt, dass man in den exotischsten Launen der Natur oft die interessantesten und nützlichsten Dinge entdecken kann.
Michael Groß ist freier Wissenschaftsautor in Oxford, England. <ext-link ext-link-type="uri"><a href="https://www.michaelgross.co.uk" target="_blank">www.michaelgross.co.uk</a></ext-link>



<ul>
<li>
1 

 
M. Oke, 
R. T. Y. Ching, 
L. G. Carter et al., 
<source>Angew. Chem. 
(2008), 
120, 
7971.
</li>
<li>
2 

 
R. E. McDonald, 
R. I. Fleming, 
J. G. Beeley et al., 
<source>Plos one 
(2009), 
4, 
e5726.
</li>
<li>
3 


S. J. Vance, 
R. E. McDonald, 
A. Cooper, 
M. W. Kennedy, 
B. O. Smith, 
<source>Biomol. NMR Assign. 
(2013), 
26.
</li>
<li>
4 

 
S. J. Vance, 
R. E. McDonald, 
A. Cooper, 
B. O. Smith, 
M. W. Kennedy, 
<source>J. R. Soc. Interface 
(2013), 
10, 
453. 
</li>
<li>
5 

 
R. Brown, 
C. Siler, 
C. Oliveros, 
L. Welton, 
A. Rock et al., 
<source>Zookeys 
(2013), 
266, 
1–<lpage>120.</lpage>
</li>
</ul>

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