Lassopeptide und Flowsynthese

Die Aduc-Preisträgerin des Jahres 2025 Nina Hartrampf synthetisiert chemisch modifizierte Peptide und Proteine. Bei der Festphasensynthese aggregieren Peptide und Proteine mit bestimmten Sequenzen am Harz. Hartrampf entwickelt Strategien, um die Aggregation zu vermeiden.

Flowbasierte Peptidsynthese

Viele Proteine und peptidische Naturstoffe tragen posttranslationale Modifikationen (PTMs), also kovalente, meist enzymatisch eingeführte chemische Veränderungen, die über die 20 natürlichen Aminosäurebausteine hinausgehen. PTMs ändern Struktur, Dynamik und biologische Funktion der Moleküle. Um diese Effekte auf molekularer Ebene zu untersuchen, sind definierte, gezielt modifizierte Peptide und Proteine nötig.

Mit chemischer Synthese lassen sich theoretisch beliebig viele solcher Modifikationen einbauen – ein Vorteil gegenüber rein biologischen Produktionsmethoden, etwa rekombinanter Expression. Die klassische Festphasen-Peptidsynthese (Solid-Phase Peptide Synthesis, SPPS) produziert vor allem Sequenzen bis etwa 40 bis 50 Aminosäuren, wohingegen die automatisierte Flow-SPPS doppelt so lange Peptide und sogar einzelne Proteindomänen herstellt.^1,2)

Wissenschaft + Forschung