Isomere unterscheiden in der Gasphase

Massenspektrometrie kombiniert mit Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie (IM-MS) liefert im selben Experiment Daten zur Masse und Struktur von Probenmolekülen. Ein wichtiges Anwendungsfeld ist Identifizierung und Trennung von Isomeren, beispielsweise von Oligosacchariden und Proteinen.

Massenspektrometrie liefert keine direkten Daten über die Struktur eines Analyten. Es ist also nicht möglich, Isomere direkt zu unterscheiden. Tandem-Massenspektrometrie und die Kopplung von MS mit chromatographischen Trennmethoden (LC-MS oder GC-MS) schaffen hier zwar Abhilfe, liefern aber nur indirekte Strukturinformationen.

Ionenmobilitätsspektrometrie (Ion Mobility Spectrometry, IMS) kann wesentlich zur Charakterisierung von Strukturen in der Gasphase beitragen. Bei der IMS werden Ionen unter dem Einfluss eines elektrischen Felds durch ein Gas geleitet. Dabei interagieren größere Ionen stärker mit dem Driftgas, meist Stickstoff oder Helium, und benötigen daher mehr Zeit, die gasgefüllte Zelle zu durchqueren.

Die gemessene Driftzeit hängt von mehreren Faktoren ab, unter anderem von der Länge der Zelle, der Temperatur, den angelegten Spannungen sowie dem Druck und der Art des Driftgases

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