Intrazelluläre Elektronenspinresonanz‐Spektroskopie

Die wichtigsten Methoden zur Strukturaufklärung biologischer Makromoleküle in vitro sind Röntgenstrukturanalyse und NMR-Spektroskopie. Beide liefern die aufgelösten Strukturen, die unsere Vorstellung von diesen Molekülen geprägt haben. Für Fragen, die diese beiden Techniken allein nicht beantworten können, ist Elektronenspinresonanz-Spektroskopie (ESR-Spektroskopie) eine leistungsstarke Alternative.¹ Ortsspezifische Spinmarkierung (site-directed spin labeling, SDSL), oft mit Nitroxiden, macht diamagnetische Makromoleküle, also solche ohne ungepaarte Elektronen, wie Proteine, Lipide, RNA oder DNA der ESR-Spektroskopie zugänglich.²

In den letzten Jahren hat hier besonders die Möglichkeit, Abstände zwischen Spinmarkierungen zu messen, für Aufsehen gesorgt. Das mit Abstand verbreitetste Verfahren dafür ist Doppel-Elektron-Elektron-Resonanz (Deer),³,⁴ gelegentlich auch als Peldor für pulsed electron double resonance bezeichnet (siehe Kasten).

In-vitro-ESR-Experimente sind etabliert und verbreitet. Aber erst jüngste methodische Entwicklungen erlauben Abstandsbestimmungen zwischen Spinmarkierungen in der Zelle. Diese neuartige

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