Der Kern der Flavoenzyme

Flavinabhängige Enzyme aktivieren molekularen Sauerstoff, betreiben Photochemie und mehr. Deren molekulares Herzstück, den Heterocyclus Isoalloxazin, modifizieren Golo Storch und sein Team für die Organokatalyse.

Der zentrale Tricyclus der Cofaktoren der Flavoenzyme fällt auf den ersten Blick chemisch nicht auf: Es handelt sich um Isoalloxazin. Im (–)-Riboflavin (Vitamin B2) ist Isoalloxazin an den Kohlenstoffatomen C7 und C8 methyliert und an N10 an eine Ribitylkette gebunden. Sein Potenzial offenbart das intensiv gelbe (–)-Riboflavin als Cofaktor Flavin-Mononukleotid (FMN) und Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD):¹⁾ Die chinoide Struktur oxidiert beispielsweise Amine und NADPH, während die reduzierte hydrochinoide Form unter anderem direkt mit Luftsauerstoff reagiert und so zielgerichtet Oxygenierungen vermittelt.²⁾ Als Teil der DNA-Photolyase ist ein Flavoenzym einer von wenigen enzymatischen Photokatalysatoren.

Meine Arbeitsgruppe und ich fragen uns: Wie können wir die molekularen Flavine modifizieren, um deren Reaktivität für die nachhaltige Synthese zu nutzen?³⁾

Photochemische Reduktion

In den DNA-Photolyasen agier

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