Chemie

Azidzersetzende Enzyme

Das Häm-abhängige Metalloprotein Myoglobin wandelt benzylische Azide selektiv in substituierte Benzaldehyde oder verwandte heteroaromatische Aldehyde um. Unter anaeroben Bedingungen stabilisiert das Enzym bei dieser Komproportionierung ein Nitren, das sich unter Abspaltung von Distickstoff bildet. Das Nitren setzt nach Wasserstoffwanderung und Hydrolyse die Carbonylverbindung frei. Durch nachträgliche Variation der benachbarten Aminosäuren der Häm-Umgebung waren Biokatalysatoren mit Umsatzzahlen von bis zu 8000 generierbar. JD

Carbide in vanadiumabhängiger Nitrogenase identifiziert

Über das zweite Beispiel eines Metalloenzyms, das ein Carbidion enthält, berichten Rees et al. Im Jahr 2011 fanden Lancaster et al. erstmals ein Carbid im aktiven Zentrum eines Metalloenzyms, und zwar in der molybdänabhängigen Nitrogenase. In dem Cluster, der als aktives Zentrum (FeMoco) der Nitrogenase dient, umgeben sechs Eisenatome das Kohlenstoffatom, ähnlich wie Zementit. In der verwandten vanadiumabhängigen Nitrogenase wiesen Rees et al. nun ebenfalls ein Carbid nach. Dazu nutzten die Autoren Fe-Kβ-VtC-Röntgenemissionsspektroskopie; das S

Notizen