Gesellschaft Deutscher Chemiker

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Chemie

Nachrichten aus der Chemie, November 2010, S. 1100-1102, DOI, PDF. Login für Volltextzugriff.

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Ein Naturstoff als Proteinöffner

Einen Einblick in die Wirkungsweise der Acyldepsipeptide gewährten Untersuchungen der Gruppe um Ortega. Acyldepsipeptide sind Naturstoffantibiotika mit neuartigem Wirkmechanismus. Sie binden an die bakterielle Protease ClpP und bewirken einen unkontrollierten Abbau bakterieneigener Proteine. In ClpP sind die katalytisch aktiven Zentren im Inneren der Protease lokalisiert und der Zugang potenzieller Substrate zu diesen streng reguliert. Die Autoren zeigten mit enzymatischen und strukturellen Studien, dass die Bindung der Acyldepsipeptide zur Bildung eines strukturell definierten, großen Proteinkanals in ClpP führt. Dieser bewirkt, dass auch nicht zum Abbau vorgesehene, zelleigene Proteine ungehindert an die proteolytischen Zentren gelangen und dort gespalten werden können. Dieser so induzierte Selbstverdau tötet die Bakterien. MK

NMR mit Laserdreh

Für empfindliche NMR-Techniken sind Laser wichtig. Ikäläinen, Romalis, Lantto und Vaara demonstrieren nun mit quantenchemischen Coupled-Cluster- und Dichtefunktional-Berechnungen, dass die durch das Magnetfeld von ausgerichteten Kernspins induzierte optische Rotation ni

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