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Nanopore liest Peptidsequenz

Nachrichten aus der Chemie, Dezember 2021, S. 54-57, DOI, PDF. Login für Volltextzugriff.

Von Wiley-VCH zur Verfügung gestellt

Dekker und Kollegen haben Peptide in Nanoporen sequenziert. Eine Helicase zieht ein Peptid-DNA-Konjugat durch eine Proteinpore. Der neben dem Peptid durch die Pore fließende Ionenstrom erlaubt dabei Rückschlüsse auf die Peptidsequenz. Seitenketten von Tryptophan, Glycin und Aspartat ließen sich mit 87 Prozent Genauigkeit bei einmaligem Ablesen identifizieren. Wiederholtes Ablesen des gleichen Peptids drückte die Fehlerrate auf unter 10–6. Moleküldynamik-Simulationen zeigten nicht nur einen Einfluss des Seitenkettenvolumens, sondern auch Interaktionen zwischen Seitenkette und Pore. HK

  • Science 2021, 4381, 1

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